因為免疫沉淀的蛋白質是在相對溫和的情況下制備的，所以zui終的蛋白質復合物常保留有生物特征。例如，免疫沉淀的激酶還有識別并催化天然底物磷酸化的能力。這就使得一系列免疫沉淀方法不僅能檢測任何抗原的內在酶活性，而且能檢測與抗原相關的任何蛋白質的活性。
研究酶活性的技術路線
免疫沉淀的蛋白或蛋白復合物常保持有酶活性，在第三次洗滌之后，與微球結合的免疫復合物在反應緩沖液中進一步洗滌，zui后一次洗滌液正常情況下不含有底物，也可忽略ATP或其他能量來源。也會除去大部分的去污劑，如EDTA等可能封閉或減慢酶活性的物質，免疫復合物和微球可再懸浮在反應緩沖液中。
在設計實驗時要考慮以下幾點。*，要記住在這些處理過程中酶動力學會有很大改變，酶仍然與微球結合，所以它們不能通過溶液擴散，因此反應會遵循基本的原理。第二，微球密度大會很快沉到管底，這就意味著要在反應過程中搖動相鄰的管子，更容易的是，可以在反應過程中吹打管底，再懸浮微球。
有些方法可用來終止反應。應根據相鄰的步驟進行正確的選擇，如果檢測放射活性物質轉移到蛋白質底物的情況，如在蛋白激酶反應中，ATP的[32p]丁磷酸轉移到蛋白質分子中，可通過加入樣本緩沖液終止反應。此外，加熱反應可阻止酶活性。其他一些方法包括將EDTA加入到雙價離子中（EDTA．Ca2+）或冷凍樣本。
將酶和微球結合可應用于小量免疫親和純化，離心去除上清后即可使酶與底物分離。
