許多蛋白（固有無序蛋白，IDPs）或蛋白區域（固有無序蛋白區域：IDRs）缺乏明確的生理條件三維結構，這些蛋白雖然未折疊，且高度動態化，但是其本身并沒有變性，相反蛋白的固有結構失序就是其天然功能狀態。

    作為一類缺乏穩定結構的特殊蛋白質，固有無序蛋白在生命活動中行使重要的生物學功能，與人類重大疾病密切相關。關于蛋白質的結構和功能，一般認為序列決定結構，結構決定功能，這里的結構，傳統觀念上一般指有序的三維結構。但近50多年來，研究人員不斷地發現一類新的蛋白質，它們沒有明確的三維結構卻具有特定生物學功能，例如多肽類激素(polypeptidehormones)，研究發現其在溶液狀態是無序的。

    近十年來，研究人員又發現了許多這樣的例子，他們將這種快速互變的，具有無序區域的蛋白稱為固有無序蛋白，也稱為固有非結構化蛋白質(intrinsically unstructured proteins，IUPs)。無序蛋白中的無序區域由于缺少與其它蛋白，配體或細胞內環境的相互作用，因此無法折疊成穩定的三維結構。

    目前有幾種物理化學方法可以檢測固有無序蛋白質，包括X光散射技術，核磁共振技術(nuclear magnetic resonance spectroscopy，NMR)，近紫外圓二色光譜法，遠紫外圓二色光譜法等。通過這些工具，科學家們也取得了不少成果

    如2012年研究人員們zui開始認識到存在一大類沒有遵循結構-功能范例的蛋白質。這些所謂的內在無序蛋白質無論整體或部分均不能折疊，但它們是具有功能的。在此一年之后，科學家們又闡述了一個重要IDP實現多重功能的策略，揭示了這類蛋白的調節機制。

    研究人員針對腺病毒的E1A蛋白進行了研究，該蛋白是研究IDP的理想模型。腺病毒在感染細胞后，會很快開始生產E1A蛋白。E1A能夠與宿主的多種關鍵分子相互作用，使病毒能夠快速征用細胞的復制機制。由此他們詳細分析了E1A與兩個重要蛋白結合時的親和力。他們監測了這種親和力在不同條件下的改變，并由此闡明了E1A多重功能背后的調節機制。