生物試劑：

*轉移酶（GST）是生物體內一類重要的解毒酶，主要催化將體內疏水毒性分子親核加成到還原性*（GSH）的反應，廣泛存在于各類原核和真核生物中。Kappa類GST由于其*的細胞定位、氨基酸序列和拓撲結構，被特別單獨分類，以區別于被廣泛研究的胞漿/可溶性/經典類GST。在以往的研究中，這類GSTk的催化機制還未得到清楚的闡述。

相關研究人員解析了不結合底物與結合抑制劑S-hexylglutathione（GTX）的兩種不同形式的hGSTk的晶體結構，結合穩態酶動力學研究，揭示了hGSTk的催化機制。不同形式的hGSTk結構顯示，在結合底物前后，hGSTk由“敞開”式構象變為“閉合”式構象，以形成完整的GSH結合位點（G位點）和疏水底物結合位點（H位點）。G位點保守的Ser16殘基作為催化殘基在反應中奪取GSH巰基的質子，而保守的Asp69、Ser200、Asp201和Arg202與GSH的g-谷氨酰羧基形成相互作用網絡，穩定了GS-的電荷。hGSTk的H位點位于蛋白表面的大型疏水口袋，這個疏水口袋的構象具有高度靈活性，可以適應各種不同疏水底物的結合。

酶動力學研究還表明，hGSTk在催化GSH和底物CDNB的連接反應中采取了快速平衡隨機順序雙-雙模型。研究結果還提示其它GSTk酶可能采用同樣的催化反應機制。這一研究成果將有助于人們進一步理解不同類型的*轉移酶之間的進化關系、以及它們在體內的不同生物學功能。