SR-BⅠ蛋白，也被稱為B類Ⅰ型清道夫受體（scavenger receptor class B type Ⅰ）或SCARB1，是一種重要的膜糖蛋白。

SR-BⅠ蛋白是一種82 kDa的膜糖蛋白。SR-BⅠ具有發夾環結構，兩個短的N端和C端跨膜結構域，兩個細胞質尾部和一個大的細胞外環。

全長人SR-BⅠ蛋白包含509個氨基酸，其中大胞外結構域(ECD)包含408個氨基酸，N端和C端跨膜結構域分別包含22個和23個氨基酸，N端和C端胞質結構域分別包含9個和44個氨基酸，ECD包含N-糖基化的多個位點，且ECD的6個保守的Cys殘基(C251、C280、C321、C323、C334和C384)也被證明參與了二聚體形成。

SR-BⅠ的調控機制

SR-BⅠ的表達受到多種因素的調控，包括轉錄因子、其他內源性因子、非編碼RNA及其輔助蛋白等。

轉錄因子：LXRα/β等轉錄因子可以調控SR-BⅠ的轉錄水平。LXRα/β通過與SR-BⅠ啟動子區域的特定序列結合，促進或抑制SR-BⅠ的轉錄。

其他內源性因子：ACTH等內源性因子也可以影響SR-BⅠ的表達。ACTH通過激活特定的信號通路，調節SR-BⅠ的轉錄和翻譯過程。

非編碼RNA：miR-24等microRNA可以通過與SR-BⅠ mRNA的3'非翻譯區結合，抑制SR-BⅠ的翻譯過程，從而下調其表達水平。

輔助蛋白：PDZK1等輔助蛋白可以與SR-BⅠ相互作用，影響其在細胞內的定位和穩定性。PDZK1通過與SR-BⅠ的C端結構域結合，將其錨定在質膜上，從而維持其正常功能。