早年畢業于清華大學的徐華強（H. Eric Xu）教授現任美國Van Andel研究所結構科學與藥物發現中心主任，兼任*上海藥物研究所研究員。其研究組主要從事膜受體和核受體轉換的分子結構特點與功能關系研究，獲得多項原創性發現，近期徐華強教授在Cell出版社旗下的Structure雜志上發表題為“Couple Dynamics: PPARγ and Its Ligand Partners”的點評文章，介紹了PPARγ 及其配體研究的成果，指出這些成果將有利于基于PPARγ的治療糖尿病的藥物的開發。 過氧化物酶體增殖劑活化受體γ（peroxisome proliferator-activated receptor，PPARγ）是一個由配體激活的核轉錄因子，屬于核激素受體（nuclear hormone receptor）超家族，與脂肪形成、免疫應答以及脂質和糖類代謝等生理過程密切相關，是胰島素增敏劑噻唑烷二酮類藥物（TZDs）作用的靶分子，是近年來的研究熱點。 近期來自Scripps研究院等處的研究人員解析了PPARγ的配體動力學機制，他們指出配體結合過程并不是一個靜態的過程，其中涉及了多種復雜的動力學機制。一個靈活的配體在結合靶標后，能變換其構象，而蛋白也可以變換構象和動力學來配合配體的結合。研究人員利用核磁共振NMR技術，發現PPAR能通過緩慢的構想轉換，變換多個結合模式，以便配體結合。通過氫/氘交換NMR技術，以及定位研究，他們發現配體誘導受體的穩定性和結合模式與配體應答分級有關。這一發現說明配體和受體動力學能影響PPAR的分級轉錄調控。 徐教授認為這項成果指出了配體和受體的動力學構型能影響配體依賴性PPARγ活性的分級，這將為設計基于PPARγ的抗糖尿病藥物設計提出新的思路。徐教授研究組近年來在脫落酸信號通路研究方面獲得了許多重要的成果，在2009年，徐教授就與朱健康教授在Nature雜志上發表了ABA受體研究成果，他們通過結構比較和生化分析，確認了PYL2–ABA–PP2C復合物的晶體結構，以及分析了該復合物對ABA信號通路的啟動和關閉的分子結構機制。 之后成果不斷，去年徐教授研究組又接連報道了ABA信號通路中激酶和磷酸酶的復合體結構，從中發現激酶與ABA受體對磷酸化酶的識別有驚人的相似性；以及調控ABA信號通路激酶的自身激活機制。這些成果都將有助于推進農作物的基因工程及抗旱、抗鹽的藥物發現