本月來(lái)自美國(guó)佛羅里達(dá)州立大學(xué)、英國(guó)愛(ài)丁堡大學(xué)Wellcome Trust細(xì)胞生物學(xué)中心、牛津大學(xué)和日本國(guó)立遺傳學(xué)研究院的研究人員開(kāi)發(fā)了一系列可用于蛋白質(zhì)組學(xué)研究的新技術(shù)，研究成果分別發(fā)表在Angewandte Chemi 和Cell雜志上。(www.biogo.net 生技網(wǎng))
佛羅里達(dá)州立大學(xué)的生物物理化學(xué)家Brüschweiler和他的同事們將高性能的計(jì)算機(jī)和*的實(shí)驗(yàn)室磁共振技術(shù)整合到一起，相互互補(bǔ)，用于提供蛋白質(zhì)在原子水平上的結(jié)構(gòu)及動(dòng)力學(xué)信息。研究人員首先利用核磁共振技術(shù)（NMR）對(duì)特定的蛋白進(jìn)行分析并獲得相關(guān)數(shù)據(jù)。然后再利用高性能的計(jì)算機(jī)驗(yàn)證核磁共振數(shù)據(jù)，從而預(yù)測(cè)出蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、動(dòng)力學(xué)及特征。計(jì)算結(jié)果嚴(yán)格取決于蛋白質(zhì)“能量圖譜”的形狀——即生理?xiàng)l件下蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象。這項(xiàng)技術(shù)可幫助科學(xué)家在短時(shí)間內(nèi)完成對(duì)人體蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和動(dòng)力學(xué)的研究及預(yù)測(cè)。
在另一篇文章中，蘇格蘭的William C. Earnshaw和Juri Rappsilber以及日本的Tatsuo Fukagawa聯(lián)合了他們?nèi)齻€(gè)實(shí)驗(yàn)室的優(yōu)勢(shì)和資源，創(chuàng)建出多分類(lèi)組合蛋白質(zhì)組學(xué)（multiclassifier combinatorial proteomics，MCCP）方法，這是一種分析蛋白質(zhì)組功能關(guān)系的統(tǒng)計(jì)方法。利用Earnshaw實(shí)驗(yàn)室在染色體研究上的豐富經(jīng)驗(yàn)，研究小組采用Rappsilber 實(shí)驗(yàn)室使用的SILAC及質(zhì)譜成像技術(shù)，通過(guò)與野生型和突變?nèi)旧w的比較，收集了6個(gè)不同分類(lèi)的數(shù)據(jù)，獲得了大約4000個(gè)有絲分裂染色體相關(guān)蛋白的清單。通過(guò)一種機(jī)器學(xué)習(xí)方法-Random Forest（RF）整合這些分類(lèi)，他們?cè)谕暾旧w的背景下揭開(kāi)了蛋白復(fù)合物之間的功能關(guān)系，并找到約560個(gè)未鑒定的蛋白，值得進(jìn)一步研究。Random Forest分析將染色體蛋白與非染色體蛋白和目標(biāo)蛋白分開(kāi)。
研究者們認(rèn)為這種MCCP方法很靈活，可用于研究任何的蛋白質(zhì)。且它的優(yōu)勢(shì)在于，它能夠確定一個(gè)不能純化的復(fù)雜細(xì)胞器中的蛋白組成，并結(jié)合遺傳學(xué)和蛋白質(zhì)組學(xué)來(lái)研究全部染色體中的復(fù)合物。機(jī)器學(xué)習(xí)方法的使用可揭示蛋白之間的功能關(guān)系。
會(huì)員1.png)