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上海永葉生物科技有限公司
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閱讀:672發布時間:2014-6-28
2014年6月18日, Nature雜志在線發表了*生物物理研究所黃億華研究員研究組對細菌脂多糖轉運組裝膜蛋白復合體結構解析重要成果。他們成功地解析了致病菌福氏志賀菌來源的分子量約為110,000道爾頓的LptD-LptE膜蛋白復合體2.4埃的高分辨率晶體結構。該晶體結構披露了一種的由兩個蛋白所形成的“塞子-桶”結構模式,并觀察到一個整合膜蛋白(LptD)中含有兩對非連續的、跨結構域的二硫鍵。同時,LptD的跨膜區是迄今所發現的由zui多β鏈所組成(由26條β鏈圍成),尺寸zui大的β桶狀整合膜蛋白。zui為重要的是,在這26條β鏈中, 由于第1條和第2條β鏈各自存在一個*, 破壞了其規則二級結構的形成, 從而削弱了和相鄰β鏈之間的相互作用。因此,在組成β桶的第3和第26條β鏈間創造了一個寬度為16埃的脂多糖出口,其大小可以允許脂多糖從桶壁上的出口側向輸入到脂雙層中。該復合體晶體三維結構也很好地解釋了過去近二十年來世界各國生物化學家和細菌遺傳學家對LptD和LptE兩個蛋白所進行的功能研究。
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