據美國科學促進會8月30日報道，美國愛荷華州立大學研究人員研發出一種雜交蛋白質，其能使活細胞中雙鏈DNA（脫氧核糖核酸）在需要的位置斷裂，并可接入需要的功能基因片段。這一成果有望帶來更好的個性化基因療法。

　　遺傳發育與細胞生物學副教授楊冰（音譯）及其團隊把兩種不同細菌的蛋白質拼接在一起，開發出這種雜交蛋白質。其中一種蛋白質稱為類轉錄激活蛋白（transcription activator-like，簡稱TAL）效應器，它負責尋找需要切斷的位點；另一種蛋白質是核酸酶，用以切斷DNA鏈，因此該雜交蛋白稱為TAL效應器核酸酶。

　　切掉有缺陷或不想要的DNA部分，用DNA功能片段來替代，這一過程稱為同源重組。雜交蛋白質的工作原理是，類轉錄激活蛋白先閱讀DNA序列，尋找需要切斷的特定位點，并在這個特定位點和DNA連接，而后核酸酶蛋白部分就會在連接處切斷DNA雙鏈，從而去掉有缺陷的DNA片段，接入所需要的新DNA片斷。

　　一年前愛荷華州立大學植物病理學副教授亞當 博格達伍演示了TAL效應器，非常簡捷地在基因片段中接入了一種特殊DNA序列。看見該演示的楊冰據此推斷，TAL效應器核酸酶能與DNA結合并切斷它，并立即開始著手這一研究工作。

　　楊冰說，雜交蛋白質可根據不同需要來任意組建，從而實現在任何有機組織的DNA中找出特定位點。TAL效應器核酸酶改進了目前的轉基因工具，且成本更低速度更快，識別特定DNA序列時也更加容易。這一突破對多種有機體都有效，有望用來改良植物、動物甚至人類的染色體組。