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上海酶聯(lián)生物研究所
上海酶聯(lián)生物研究所
閱讀：277發(fā)布時間：2012-9-12
曾經被視為邪說的“朊病毒是傳染性錯誤折疊的蛋白粒子”現(xiàn)在已得到了*。而新近的研究不但證明了蛋白可以傳播疾病的推測，還發(fā)現(xiàn)，人類許多重大疾病中，錯誤折疊的蛋白粒子扮演著十分重要的角色。同時，生物信息學的觀點也證實，可遺傳的蛋白質錯誤折疊可能在有機體里執(zhí)行著生物功能，并參與進化。
關于“阮病毒”如何致病的假說在生物研究*是一個里程碑。“阮病毒”是指致病的朊蛋白可以像病毒粒子一樣自我復制和傳播。編碼朊蛋白的基因在存在于普通人體內，但朊蛋白存在著兩種構象，正常的朊蛋白僅存在α螺旋結構，而致病性的朊蛋白存在多個β折疊。構象錯誤的朊蛋白溶解度低，且不能被蛋白酶降解。致病性的朊蛋白可脅迫正常朊蛋白聚集在前者的晶體表面，并轉化為錯誤折疊的致病性蛋白，從而實現(xiàn)自我復制。基因突變等事件可導致正常朊蛋白結構不穩(wěn)定，自發(fā)轉化為β折疊多的異常構象。
既然這種可傳播的蛋白能引起如此多的病變，那么為什么在進化的過程中，沒有被丟失呢？一種可能的解釋是，這些可傳播的蛋白在機體內也在默默的執(zhí)行一些有用的功能，而病變只是生物過程中的意外。因此，在以后的研究中，研究者應該去探索這種可傳染性蛋白在生物體內行使的正確功能。例如，線粒體蛋白MAVs在病毒感染時會發(fā)生構象改變，形成多聚體，誘導機體的抗病毒免疫反應。迄今為止，所有可傳播的蛋白錯誤構象的共同點都是β折疊結構增多，這種折疊結構對于誘導蛋白質形成淀粉狀聚合物是非常重要的，所以了解這種蛋白質聚合物在生物體內的作用有利于我們發(fā)現(xiàn)更多的“傳染性功能蛋白”。同時也提示了，通過構象改變來進行自我復制可能是蛋白質實現(xiàn)快速增值的一種機制。
由于蛋白錯誤折疊而導致溶解性下降，產生淀粉狀聚合物，超過20種人類疾病都與這種現(xiàn)象有關。這些疾病統(tǒng)稱為蛋白質構象病（protein misfolding disorders，PMDs），其中包括阿爾茨海默病，帕金森癥和2型糖尿病。雖然這些疾病有不同的臨床表現(xiàn)，但發(fā)病的分子機制卻格外相似。比如阿爾茨海默病患者腦部有大塊錯誤折疊的β淀粉樣蛋白質聚集，這些聚合物影響了神經元之間的信號傳導，從而影響了神經功能。那么錯誤折疊的蛋白又是如何具有“傳染性”的呢？研究者發(fā)現(xiàn)，致病的蛋白粒子要有如下特征：首先能夠的自我復制，接著要不被生物體清除錯誤的機制識破并降解，此外這些錯誤折疊的蛋白要能夠到達病理變化的位置，zui后這些蛋白要能夠引起臨床上的表型，也就是說，對機體的功能造成損害。
通過構象改變可以快速的適應環(huán)境壓力，這種不需要基因改變的調節(jié)方式在進化中對抗環(huán)境變化的能力可能更強。通過不同構象的蛋白來調節(jié)基因表達的途徑已經在酵母中得到了證實。事實上，蛋白折疊過程本來就受到PH值、溫度、鹽離子濃度等環(huán)境因素影響，因此通過不同的構象應對環(huán)境變化并不奇怪。但在進化上，這種可傳播的蛋白到底是不是生物體固有的一種調節(jié)機制還需要更多的研究去證明。
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