乳酸脫氫酶主要作用

乳酸脫氫酶LDH 是一類NAD依賴性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三種亞基，可構成6種四聚體同工酶。動物乳酸脫氫酶是由4個亞單位組成的四聚體，常見的A、B兩種亞基構成的5種LDH同工酶（LDH1-5），C亞基則僅組成一種LDH同工酶即LDH-C4。

乳酸脫氫酶為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135-140kD，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的α-酮酸。LDH廣泛存在于人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心肌和骨肌。紅細胞內LDH約為正常血清的100倍。

原理：

乳酸脫氫酶催化乳酸至丙酮酸之間的可逆性反應，目前正反兩個方向的反應均能測定，由于逆反應的速度比正反應快4倍，測得的活性也高得多，因此采用不同反應方式的試劑盒得出的結果也不相同。

主要作用：

乳酸脫氫酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也稱2-羥基-3-苯基丙酸）的一類關鍵酶。乳酸脫氫酶是生物體內糖酵解途徑中一種至關重要的氧化還原酶，能可逆地催化乳酸氧化為丙酮酸，該催化反應是無氧糖酵解的最終產物。  乳酸脫氫酶主要存在于心肌、肝、腎、骨骼肌或肺等動物組織中。 乳酸脫氫酶測定常用于診斷心肌梗死、肝病和某些惡性腫瘤。

注意事項：

由于紅細胞內LDH活性比正常血清中LDH活性高1000倍，溶血時血清LDH活性顯著增高，故送檢標本不能溶血。由于草酸鹽抑制LDH，故測LDH活性，宜采用血清而不采用血漿。另外，若血清中未除盡血塊，無論在4℃還是室溫存放標本，LDH活性都將明顯增高。