胃蛋白酶（英文名稱：Pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主細胞（gastric chief cell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。主細胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原經胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由細胞直接生成的。

胃蛋白酶生物試劑方法

目前，國內生物試劑胃蛋白酶有單一生物試劑和胃蛋白酶、胃膜素聯產兩種工藝。

胃蛋白酶作用方法

胃蛋白酶應保存在低溫環境中（－20℃至－80℃），以防止其發生自降解。儲存于pH值大于11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生；當pH值回到6時，胃蛋白酶的活性即可恢復。

胃內的消化主要是對蛋白質初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白質的作用，但從主細胞分泌出的胃蛋白酶是以無活性的酶原存在，必須依據胃酸激活并提供作用環境，因此鹽酸

激活胃蛋白質酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性環境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主細胞分泌，在pH1.5～5.0條件下，被活化成胃蛋白酶，將蛋白質分解為胨，而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。

胃蛋白酶活化過程

胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結構比胃蛋白酶多出了44個氨基酸。在胃中，胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸后被激活。當胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。 在鹽酸所創造的酸性環境中，胃蛋白酶原發生去折疊，使得其可以以

自催化方式對自身進行剪切，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨后，生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切，將44個氨基酸殘基切去，產生更多的胃蛋白酶。這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制，避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化，是一種保護機制。

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