領導這一研究的是中科院上海生命科學研究院生物化學和細胞生物學研究所宋保亮（Bao-Liang Song）研究員。其主要研究方向是*代謝關鍵蛋白質極其功能調控。2012年曾獲得陳嘉庚青年科學獎
來自*上海生命科學研究院的研究人員在新研究中證實，網格蛋白銜接蛋白Numb通過與NPC1L1動態互作調控了腸*吸收。這一研究成果在線發表在12月15日的《自然醫學》（Nature Medicine）雜志上。
高*血癥是導致心血管疾病的zui重要的危險因素之一，在發達國家約占死亡總數的50%。這一疾病通常是由于*過度攝取所致。盡管*作為心血管疾病的一個主要風險因子而蒙受惡名，但它是大多數生物膜的一個必需成分，而且它是合成甾類激素及由肝臟產生的用于分解脂肪的膽酸前體物質。幾乎每一種哺乳細胞都能合成*，但這一過程是一個需要消耗大量能量的過程。因此，包括人類在內的哺乳動物都會從起食物中攝取相當數量的*。
在這篇文章中，研究人員發現NPC1L1蛋白的胞質C-末端尾部有一個內吞信號肽YVNXXF（X是指代任何的氨基酸）。*結合到NPC1L1的N-末端結構域上將與質膜結合的NPC1L1 包含YVNXXF的區域釋放出來，從而使得Numb能與之結合。研究人員還發現網格銜接蛋白Numb特異性識別這一模體，招募了網格蛋白（clathrin）內在化。破壞NPC1L1-Numb相互作用會減少*攝取。研究人員證實，在小鼠小腸中除去Numb可顯著減少膳食*吸收和質膜*水平。
一種叫做NPC1L1的蛋白在*吸收過程中扮演著關鍵性的角色。在以往的研究中，宋保亮課題組發現*會特別促進細胞通過一個叫做細胞內吞作用的過程來吞噬并內在化NPC1L1。在這一過程中，一部分細胞膜被掐下以形成內含該蛋白質的一個囊泡。且防止NPC1L1進入細胞，可顯著減少細胞攝取的*量。但對于固醇刺激NPC1L1內在化的機制還有待更深入地闡明。
這些研究結果表明了，Numb是腸*吸收的一個極其重要的蛋白，有可能為高*血癥提供了一個有潛力的治療靶點。
