由華人科學家鄭寧（Ning Zheng）領導的一個華盛頓大學研究小組，在新研究中闡明了植物雙親和性硝酸鹽轉運蛋白NRT1.1的晶體結構。
鄭寧現為華盛頓大學副教授、霍華德休斯醫學研究所研究員，長期從事泛素化機理及其關鍵蛋白質結構研究，取得一系列重要成果。不久前，他在Nature雜志上發表另一項重要的成果，闡明了一個長期存在的謎題：門控鈣通道時如何“大海撈針”促進快速的、高選擇性的Ca2+流入細胞內的。
硝酸鹽（nitrate, NO3-）對植物來說是一種重要的氮源。通過根吸收硝酸鹽是植物獲取氮至關重要的*步。土壤中硝酸鹽的水平受到許多環境因素的影響。因此，土壤中的硝酸鹽濃度可以經歷快速的變化，從微克低水平上升至毫克高水平。
在適應波動硝酸鹽水平的過程中，植物進化出了兩個具有不同動力特性的互補硝酸鹽轉運蛋白系統。高親和性的轉運系統HATS由NRT2/NNP家族成員構成，在微克范圍內推動硝酸鹽吸收。而低親和性的轉運系統LATS由NRT1/PTR構成，以毫克濃度轉運硝酸鹽。響應氮獲得量和需求的變化，通過轉錄調控和翻譯后修飾可進一步微調這兩個系統選擇性元件的活性。兩個家族的轉運蛋白都屬于MFS次級轉運蛋白，依賴于質子進行硝酸鹽轉運。
擬南芥NRT1.1蛋白是在高等植物中被確定的*個硝酸鹽轉運蛋白，屬于NRT1家族。不同于大多數的NRT1和NRT2家族成員，NRT1.1是一種雙親和性轉運蛋白，促成了HATS和LATS系統。NRT1.1可以在廣泛的濃度范圍吸收硝酸鹽。NRT1.1的作用模式受到一個關鍵殘基Thr101磷酸化作用調控。但目前仍不清楚這一翻譯后修飾開關是如何切換NRT1.1的兩種親和狀態的。
在這篇文章中，研究人員獲得了未磷酸化的NRT1.1的晶體結構，在面向內的構象中發現了一個出人意外的同型二聚體。在低親和性狀態時，Thr 101磷酸化位點埋入緊鄰這一二聚體界面的一個口袋中，將這一轉運蛋白的磷酸化狀態與它的低聚物狀態關聯起來。利用基于細胞的熒光共振能量轉移技術，研究人員證實功能性的NRT1.1在細胞膜中二聚化，Thr 101擬磷酸化突變通過將這一二聚體解偶聯，使得這一蛋白轉換為單相高親和性轉運蛋白。結合底物轉運通道分析，研究結果證實這一磷酸化作用控制的二聚化開關使得NRT1.1能夠以兩種不同的親和模式來吸收硝酸鹽。
轉運蛋白寡聚化和磷酸化與許多MFS次級轉運蛋白的*功能相關。闡明NRT1.1二聚體的晶體結構不僅為理解它的雙親和性硝酸鹽轉運蛋白及受體活性提供了一個結構框架，還揭示了蛋白質寡聚化和翻譯后修飾協同作用擴大一種MFS轉運蛋白功能能力的一種新機制。
